Show simple item record

dc.contributor.editorLIZBETH LUNA GONZÁLEZ
dc.coverage.spatialMX
dc.date.accessioned2018-06-28T05:05:52Z
dc.date.available2018-06-28T05:05:52Z
dc.date.issued2015-01-01
dc.identifier.urihttps://ru.tic.unam.mx/handle/123456789/2286
dc.descriptionTema del mes
dc.description.abstractLos fosfolípidos y los detergentes anfifílicos son moléculas formadas por una cabeza polar unida a una larga cola hidrofóbica. Al dispersarlos en un disolvente orgánico, insoluble en agua, forman agregados esféricos llamados micelas invertidas. El centro acuoso de una micela invertida puede albergar una gran variedad de solutos que incluye macromoléculas como las proteínas. El contenido de agua en la micela se puede modificar, así como, por consiguiente, la cantidad de agua que rodea a la proteína. Por más de 10 años el Dr. Armando Gómez Puyou, con su grupo de investigación, del cual formé parte, se dedicó a estudiar el efecto del agua en la estabilidad funcional y estructural de varias proteínas. Se utilizó el sistema de micelas invertidas para atrapar a las enzimas en su interior e investigar, en condiciones limitadas de agua, la relación entre la actividad catalítica y la termoestabilidad. Se estudió también el efecto del agua en algunos procesos biológicos fundamentales como la desamidación o modificación química de ciertos aminoácidos y el plegamiento de proteínas.es_MX
dc.description.abstractPhospholipids and amphiphylic detergents dispersed in an apolar solvent and limited quantities of water are spherical aggregates called reverse micelles. The aqueous center of a reverse micelle can accommodate a variety of solutes including macromolecules such as proteins. The water content in the micelle, and thus the amount of water surrounding the protein, can be changed. For over 10 years, Dr. Armando Gómez Puyou and his research group, of which I was part of, were devoted to the study of the role of water in enzyme catalysis and the functional and the structural stability of several enzymes. Due to their unique properties, we use reverse micelles to trap enzymes and investigate the relationship between catalysis and thermostability under limited water conditions. The water effect was also studied in some fundamental biological processes such as protein deamidation and folding.en
dc.formathtml
dc.formatapplication/pdf
dc.format.extent3.6 MB
dc.format.extent825 KB
dc.languagespa
dc.publisherUniversidad Nacional Autónoma de México. Dirección General de Cómputo y de Tecnologías de Información y Comunicación. Revista Digital Universitaria
dc.relation.isformatofhttp://www.revista.unam.mx/vol.16/num1/art04/art04.pdf
dc.relation.ispartofhttp://www.revista.unam.mx/index_ene15.html
dc.rightsopenAccess
dc.sourceRevista Digital Universitaria (1607 - 6079). Vol. 16, No. 1 (2015)
dc.subjectMicelas
dc.subjectProteínas
dc.titleProteínas atrapadas en micelases_MX
dc.title.alternativeProteins trapped into micellesen
dc.typearticleen
dc.contributor.directorAGUSTIN LOPEZ MUNGUIA CANALES
dc.subject.keywordsMicelas, Agua potable, Proteínas, Aminoácidos, Micelles, Water, Proteins, Aminoacids
dc.identifier.urlhttp://www.revista.unam.mx/vol.16/num1/art04/
dc.creatorGeorgina Garza Ramos Martínez
dc.rights.urlhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0


Files in this item

   
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

COMPARTE



Escriba el texto a buscar en DSpace

El Repositorio Universitario de la DGTIC se edita en la Dirección General de Cómputo y
de Tecnologías de Información y Comunicación (DGTIC), de la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM)
Circuito Exterior s/n, Ciudad Universitaria, Coyoacán, C.P. 04510, México, D.F
Tel: +(52) (55) 56228166 Email: rutic@unam.mx